haemtech蛋白质S
蛋白质S
的结构域表示蛋白质S的结构域结构，其中：GLA =含有γ-羧基谷氨酸残基的区域，EGF =含有与人表皮生长因子同源的序列的区域，TSR =凝血酶敏感区域，？=未知功能区域，取代维生素K依赖性丝氨酸蛋白酶中发现的催化三联体。
HCPS-0090
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尺寸 |
100微克 |
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公式 |
50％甘油/水（v / v） |
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存储 |
-20℃下 |
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纯度 |
通过SDS-PAGE> 95％ |
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活动决定 |
N / A |
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保质期（妥善保存） |
12个月 |
蛋白质S是单链维生素K依赖性蛋白质，被认为在凝血和补体级联中起作用（1,2）。在血浆中循环的蛋白质S的大约60％与C4b结合蛋白（C4BP）复合。已经表明，g-羧基谷氨酸（gla）依赖性蛋白S与带负电荷的磷脂的结合可以起作用以在损伤后将C4BP浓缩在细胞表面。
在凝血系统中，蛋白质S起抗凝血辅因子蛋白的作用。在Ca2 +和磷脂囊泡（Kd = 6×10-9M）（3）存在下，活化蛋白C（APC）与蛋白S形成1：1的化学计量复合物。在蛋白质S的存在下，在血浆和未刺激的血小板表面观察到因子Va的速率和APC的因子VIIIa失活的适度增加（3-10倍）。与C4BP结合的蛋白S不具有APC辅因子活性。近，已经描述了增强蛋白S活性的另外的结合蛋白（4）。已经提出凝血酶对蛋白S的蛋白水解失活作为该系统中的调节机制。通过凝血酶的单次切割通过去除含有gla结构域的NH 2末端肽（Mr = 8000）来消除蛋白S辅因子活性。
蛋白质S的结构域结构类似于其他维生素K依赖性凝血因子的结构域结构，除了蛋白质S不具有催化三联体。蛋白S是单链蛋白，在NH2末端结构域中含有10个gla残基，在4个表皮生长因子（EGF）结构域中含有10个gla残基。
如Jenny等所述，通过常规方法（9）和免疫亲和层析的组合从新鲜冷冻血浆中分离人蛋白S. （5）。纯化的蛋白质S以50％（体积/体积）甘油/ H 2 O供应，应储存在-20℃。通过SDS-PAGE分析确定纯度。
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加载 |
人蛋白S，每泳道1μg |
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缓冲 |
MOPS |
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标准 |
SeeBluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa的） |
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本土化 |
等离子体，游离并与C4BP络合 |
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血浆浓度 |
10μg/ ml（免费）（6） |
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行动方式 |
Cofactor用于活化蛋白C. |
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分子量 |
69,000（7） |
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消光系数 |
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等电点 |
5.0-5.5（7） |
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结构体 |
单链，NH2-末端gla结构域，4个EGF结构域 |
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碳水化合物百分比 |
7％（7） |
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翻译后修改 |
一个β-羟基天冬氨酸（8）十个gla残基（7），三个β-羟基天冬酰胺（8） |
参考：
- 沃克，FJ，Semin。血栓。Hemostas。，10,131（1984）。
- Dahlback，B.，et al。，Semin。血栓。Hemostas。，10,139（1984）。
- Walker，FJ，J.Biol。Chem。，256,11128（1981）。
- Walker，FJ，J.Biol。Chem。，261,10941（1986）。
- Jenny，RJ，et al。，Prep。Biochem。，16,227（1986）。
- Dahlback，B.，Biochem。J.，209,837（1983）。
- Discipio，RG等，Biochemistry，18,899（1979）。
- Stenflo，J.，et al。，Proc。国家科。科学院。科学。美国，84,368（1987）。
- Bajaj，SP，et al。，Prep。Biochem。，13,191（1983）
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